2020年药学职称考试（基础知识）模拟试题：第二章生物化学
2020年药士/药师/主管药师考试时间为5月23日或24日进行，距离考试时间接近，小伙伴们应该多练习章节习题，巩固和补充每个阶段的知识点，避免遗忘，并加深记忆。做题过程中根据自身情况，把重心放到自己薄弱的和一些重点章节，摸清相关知识点考查的方向。
医考通为大家整理了药学职称考试《基础知识》章节题练习，这里为第二章生物化学，希望大家认真复习!
A1/A2型题
1.下列属于酸性氨基酸的一组是
A.精氨酸，谷氨酸B.赖氨酸，天冬氨酸
C.甘氨酸，色氨酸D.色氨酸，组氨酸
E.谷氨酸，天冬氨酸
2.组成人体蛋白质的氨基酸结构，下面哪项正确
A.每个氨基酸仅含一个氨基
B.每个氨基酸仅含一个羧基
C.每个氨基酸都含两个氨基
D.每个氨基酸都含两个羧基
E.每个氨基酸的α-碳原子上都连接一个氨基和一个羧基
3.测得某一蛋白质样品氮含量为0.20g，此样品蛋白质含量是
A.1.00gB.1.25g
C.1.50gD.3.20g
E.6.25g
4.下列属于碱性氨基酸的一组是
A.精氨酸，谷氨酸B.赖氨酸，组氨酸
C.甘氨酸，色氨酸D.色氨酸，天冬氨酸
E.谷氨酸，天冬氨酸
5.关于氨基酸的分类叙述，错误的是
A.非极性疏水性氨基酸B.极性中性氨基酸
C.碱性氨基酸D.酸性氨基酸
E.非极性中性氨基酸
6.β-转角通常由四个氨基酸残基组成，第二个氨基酸残基常为
A.缬氨酸B.酪氨酸
C.谷氨酸D.脯氨酸
E.色氨酸
7.蛋白质二级结构的形式，错误的是
A.α-螺旋B.α-双螺旋
C.β-折叠D.β-转角
E.无规卷曲
8.稳定蛋白质分子二级结构的化学键是
A.氢键B.离子键
C.二硫键D.疏水键
E.肽键
9.关于蛋白质分子三级结构的描述，错误的是
A.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性
B.天然蛋白质分子均有这种结构
C.三级结构的稳定性主要由次级键维系
D.亲水基团多聚集在三级结构的表面
E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基及环境因素
10.镰刀型红细胞贫血是由于血红蛋白β链第6位的何种改变造成的
A.色氨酸被缬氨酸替换
B.丙氨酸被缬氨酸替换
C.酪氨酸被缬氨酸替换
D.谷氨酸被缬氨酸替换
E.谷氨酰胺被缬氨酸替换
11.蛋白质的变性是由于
A.肽键断裂，一级结构遭到破坏
B.次级键断裂，天然构象破坏
C.蛋白质分子发生沉淀
D.蛋白质中的一些氨基酸残基受到修饰
E.多肽链的净电荷等于零
12.变性蛋白质的主要特点是
A.共价键被破坏B.不易被蛋白酶水解
C.溶解度增加D.分子量降低
E.生物学活性丧失
13.蛋白质分子α-螺旋结构特点是
A.氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧
B.多为左手螺旋
C.靠离子键维持稳定
D.螺旋走向为逆时针方向
E.肽链充分伸展呈锯齿状
14.具有四级结构的蛋白质特征是
A.分子中必定含有辅基
B.由两条或两条以上具有三级结构的多肽链构成
C.每条多肽链都具有独立的生物学活性
D.依赖肽键维系四级结构的稳定性
E.每条独立的肽链必定具有相同的氨基酸组成
15.关于蛋白质性质的叙述，错误的是
A.受热易变性
B.维持其溶液稳定的因素是水化膜和同种电荷
C.蛋白质溶液在280nm波长处有强吸收
D.蛋白质溶液在260nm波长处有强吸收
E.在强酸、强碱条件下易失去生物学活性
B型题
[249~250]
A.色氨酸B.天冬氨酸
C.水化膜和带电荷D.蛋白质变性
E.—级结构
249.280nm吸收峰
250.胶体性质
[251~252]
A.双螺旋模型B.核小体串珠结构
C.Z-DNA结构D.茎环结构
E.帽子结构
251.半保留复制的结构基础
252.DNA超螺旋结构
[253~254]
A.不可逆抑制B.竞争性抑制
C.非竞争性抑制D.酶作用的特异性
E.反馈性抑制
253.—种酶只作用于一种底物或一类化学键
254.磺胺药对二氢叶酸合成酶的抑制属于
答案
A1/A2型题
1.E。解析：氨基酸是酸碱两性物质，也分为酸性氨基酸、碱性氨基酸和中性氨基酸，主要看侧链基团的性质。常见的碱性氨基酸有精氨酸、赖氨酸、组氨酸;酸性氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸。
2.E。解析：每个氨基酸的α-碳原子上都连接一个氨基和一个羧基为其基本结构。
3.B。解析：蛋白质含有C、H、O、N、S、P等，但其元素组成的特点是含有较多的N。蛋白质含氮量为13%～19%，平均为16%，即每1单位的氮表示6.25单位的蛋白质，据此计算如下：0.2g×6.25=1.25g。
4.B。解析：氨基酸是酸碱两性物质，也分为酸性氨基酸、碱性氨基酸和中性氨基酸，主要看侧链基团的性质。常见的碱性氨基酸有精氨酸、赖氨酸、组氨酸;酸性氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸。
5.E。解析：氨基酸是酸碱两性物质，也分为酸性氨基酸、碱性氨基酸和中性氨基酸，主要看侧链基团的性质。根据侧链基团的极性，1、非极性氨基酸(疏水氨基酸)8种;2、极性氨基酸(亲水氨基酸)。
6.D。解析：蛋白质的二级结构蕴含着蛋白一级序列的生物信息，是三级结构，四级结构(亚基)的结构基础，常见的二级结构有a螺旋，b折叠，b转角，loop无规线团等;β转角是一种常见的蛋白质二级结构，它通常出现在球状蛋白表面，因此含有极性和带电荷的氨基酸残基。
7.B。解析：常见的二级结构有a螺旋，b折叠，b转角，loop无规线团。
8.A。解析：维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。
9.A。解析：具有三级结构的多肽链不一定都具有生物学活性。具有四级结构的蛋白质的三级结构就没有生物学活性，如血红蛋白的三级结构。
10.D。解析：镰刀型红细胞贫血是由于血红蛋白β链谷氨酸被缬氨酸替换改造而来。
11.B。解析：变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或遭到破坏，都是变性的结果。能使蛋白质变性的化学方法有加强酸、强碱、重金属盐、尿素、丙酮等;能使蛋白质变性的物理方法有加热(高温)、紫外线及X射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等。
12.E。解析：变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。丧失生物学活性是变性后蛋白质的主要特点。
13.A。解析：蛋白质分子α-螺旋结构特点是指氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧变化。
14.B。解析：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链构成蛋白质四级结构。
15.D。解析：蛋白质溶液在280nm波长处有强吸收。
B型题
[249~250]AC。解析：色氨酸在280nm处有强烈的吸收峰。胶体具有水化膜、带电荷、聚沉、盐析、电泳现象、渗析等性质
[251~252]AB。解析：半保留复制是一种双链脱氧核糖核酸(DNA)的复制模型，其中亲代双链分离后，每条单链均作为新链合成的模板，其结构基础双螺旋模型;闭环DNA没有断口的双链环状DNA，亦称为超螺旋DNA。
[253~254]DB。解析：特异性也即是指酶的专一性.一种酶仅能作用于一种者或一类分子结构相似的物质,促其进行一定的化学反应,产生一定的反应产物,这种选择性作用称为酶的特异性。竞争性抑制是指当抑制物与底物的结构类似时，它们将竞争酶的同一可结合部位一一活性位，阻碍了底物与酶相结合，导致酶催化反应速率降低。磺胺药结构与对氨基苯甲酸相似，当前者浓度在体内远大于后者时，可在二氢叶酸合成中取代对氨基苯甲酸，阻断二氢叶酸的合成。这导致微生物的叶酸合成受阻，生命不能延续，属于竞争抑制。
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